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植物在长期的生长和进化过程中为适应各种环境(例如温度、盐渍、干旱等)胁迫， 已进化出许多的生理生化机制来抵抗、适应各种的环境胁迫。近年研究发现, 环境胁迫可引起植物组织中新蛋白（逆境胁迫诱导蛋白）的积累, 特别是植物干旱诱导蛋白的研究已受到普遍关注，在这些保护蛋白中，有关LEA蛋白的研究倍受关注。1981年Dure等最早在胚胎发育后期的棉花子叶中分离到了一组丰富的mRNA,命名LEA mRNA ，１９８５ 年将其翻译产物命名为LEA 蛋白[1]。LEA蛋白是出现在胚发育的晚期并在特定阶段进行表达。大多数高等植物种子成熟后脱去大量的水分，而LEA 蛋白的含量会随着种子的脱水程度的增加而增加，到种子萌芽期时,LEA mRNA 和LEA 蛋白就会逐渐降解。44488
1 LEA蛋白的概述
植物在遭遇干旱胁迫时, 细胞组成成分易晶体化, 破坏细胞的有序结构,影响植物的生长。而LEA 蛋白具有亲水性, 能把足够的水分捕获到细胞内, 以保护细胞免受干旱胁迫的伤害[2]。因此, LEA 蛋白与植物抗干旱胁迫有着密切的联系。
LEA蛋白是一类在抵御干旱等非生物胁迫过程中发挥着重要功能的细胞脱水保护蛋白，分子量低，大部分在10～30KD 之间，少部分在30KD 以上，富含赖氨酸和甘氨酸，疏水氨基酸含量很少,并且广泛存在于高等植物中[3,4]。另外在植物个体发育的其它阶段, LEA 基因也能因ABA、光胁迫和干旱脱水等诱导而在其他营养组织（如根、茎、叶等）中高水平调控和表达。这表明, LEA 蛋白是可以被诱导的、无组织专一性的一类蛋白。研究发现，LEA 蛋白具有高度亲水性和热稳定性,即使在高温条件下，LEA蛋白仍可以溶解于水中。高度亲水性有利于LEA蛋白在植物受到干旱失水时把水分捕获到细胞内，保护细胞免受水分胁迫的伤害，这些性质与LEA蛋白的结构是密不可分的论文网。LEA蛋白共同的结构特征一是极性氨基酸形成高度亲水性的多肽 ，二是不同来源的LEA蛋白具有高度保守的氨基酸序列，三是大多数的LEA蛋白缺乏半胱氨酸和酪氨酸。在LEA蛋白中，甘氨酸含量>6%,亲水指数>1.0[5]。
LEA 蛋白通过以下方式保护植物细胞免受干旱胁迫的伤害：(1)作为脱水保护剂，大多数LEA 蛋白具有高度亲水性，能够像可溶性糖一样把水分束缚到细胞内，保护植物免受干旱胁迫的伤害[7]；(2)作为一种参与植物渗透调节的调节蛋白，对植物组织的渗透机制有调节作用[8]；(3)作为调控因子，与核酸结合调节细胞内其它基因的表达[1]。
2 LEA蛋白的分类、结构和功能
根据序列的相似性和特性可将LEA蛋白可分为3 组或6组。Dure 等根据蛋白质序列结构将LEA蛋白分成3类: 第一类是Em基因的产物（如小麦Em），该蛋白处于无规则状态结构,且比球蛋白更疏松易变。有学者认为形成这种结构的原因是该氨基酸组成中富含谷氨酸，甘氨酸和谷氨酰胺等亲水基团[9]。例如截形苜蓿中的第1组LEA蛋白MtEm6只有37％α-螺旋和10％β-折叠，还有50％没有蛋白结构[6]。第二类是RAB( responsive to ABA)和脱水素(dehydrin)基因的产物(脱水素等)，研究表明该组蛋白比球蛋白能结合更多的水分。第三类是其他LEA基因产物,它们主要由球蛋白组成，在亲水力的作用下它们围绕亲水核进行折叠，在结合了分子伴侣或者离子时也会进行非天然折叠 ，属于该类蛋白的有胡萝卜的DC3、DC8, 大麦的HVA1, 线虫的Aav-LEAl等[9]。1996年Ingram和Bartels根据氨基酸序列的同源性及一些特殊的基元序列,将 LEA 蛋白分为6组,即: LEA D19( 第1 组) , LEA D11( 第2 组, 也称为脱水素) , LEA D7( 第3 组) , LEA D113( 第4 组) ,LEA D29( 第5 组) 和LEA D95( 第6 组) [10,12] 。