近几年来，学者们研究发现通过对蛋白质外表面构造的修饰和减弱外表面的联结网络的形成，表面活性剂的存在会进一步增加蛋白质的水解[24]。在食物处理过程中，通过构象的改变和与其他成分结合，蛋白质的消化方式可能会发生改变。
两种大分子单独存在不能形成凝胶，而混合后却能形成凝胶体，且其凝胶特性随蛋白质—多糖质量比、混合环境pH值和处理温度以及离子强度而变化。蛋白质与多糖两种大分子在溶液存时，一些如温度、pH等物理条件适宜时，大分子上的部分基团可以相互连接，形成聚合物产生一些独特的性质，最终影响蛋白质的消化性。
蛋白质化学性质研究近三十年来取得了飞速的发展，扫描电镜、SDS-PAGE、流变等新技术的应用，使人们更加深入的了解蛋白质结构，蛋白质一、二、三、四级结构的阐明推动了结构研究的进程。卡拉胶的研究主要在于其结构的探测，以及其特性的研究。
尽管蛋白质和多糖各自在模拟胃环境中的消化行为已经研究得很深入了，但是很少有关注蛋白质和多糖混合系统的研究。每一种高分子的消化行为都能被同存的其他物质所影响[25]。蛋白质与卡拉胶在水溶液中发生交互作用，从而影响蛋白质的消化性，可以从以下几个方面探究：
3.1 蛋白质与卡拉胶在水溶液中的相容性与不相容性
蛋白质与多糖在水溶液中的交互作用主要有以下三种形式，即共溶(Cosolubility)、相容(Compatibility)及不相容(Incompatability)[26][27][28]。其中相容是指蛋白质与多糖能在水溶液中发生交互作用，大分子间互相吸引，通过共价键、静电相互作用及氢键等方式进行连接，形成络合物。
3.2 蛋白质—卡拉胶交互作用凝胶形成原因
蛋白质和卡拉胶之间的络合发生在接近或低于蛋白质等电点的pH值,通常是由于带相反电荷的生物聚合物两者之间的静电相互作用[29][30]。静电吸引力的大小在很大程度上取决于相交互大分子的电荷密度[31][32][33]。带更高电荷密度的卡拉胶对蛋白质有更强的吸引力，在模拟不同区段的胃环境内，形成不同凝胶强度的凝胶，可能有不同的胃排空速度。    
Bernal等[34]，利用可破坏分子间作用力的物质来研究乳清蛋白与阴电性多糖类在混合水溶液中的交互作用。得出的结果证明阴电性多糖与蛋白质的交互作用以静电作用为主，而氢键、疏水交互作用的影响较小。蛋白质和多糖二种大分子的电荷密度、混合的浓度比例都影响交互作用的发生。而卡拉胶就是一种水溶性较好的阴性多糖，可以与蛋白质发生交互作用形成凝胶影响其消化。
3.3 蛋白质—卡拉胶交互形成的研究方法
     将加热后的卡拉胶—蛋白质混合物打入模拟胃液中，胃环境能诱导凝胶结构自然发生。即使带正电的蛋白质和带负电的卡拉胶的比例很低的情况下。胃内凝胶的作用机制是当pH降到蛋白等电点以下，带正电荷的蛋白和带负电荷的蛋白通过静电作用相互吸引发生交联结合[35]。
3.4 蛋白质—卡拉胶交互作用对蛋白质消化特性的影响
蛋白质的消化速度决定其在胃肠道内营养的可用性，这是由释放激素信号的感觉和反应，延迟胃排空可能会引起饱腹感[36]。因此，蛋白质的饱腹感增强可以通过减缓释放率来控制。许多因素能影响蛋白质的功能性质，如pH值、温度及离子强度等。另外，当体系中有多糖存在时，并与蛋白质发生交互作用，从而影响其功能特性[17]。蛋白质和卡拉胶的结合主要由于静电相互作用，很大程度取决于大分子的本性（分子量，结构和电荷密度）、加热时的pH、生物高聚物的比率和生物高聚物整个的浓度[36]。不同带点多糖与蛋白质联结形成的混合物，在模拟不同区段的胃环境内，形成不同凝胶强度的凝胶，可能有不同的胃排空速度。 卡拉胶对食品蛋白质消化性影响文献综述和参考文献(3):http://www.youerw.com/wenxian/lunwen_32158.html