早在1979年， Anderson等人[10]通过2-DE发现了250个尿液蛋白点。然而，由于没有高通量蛋白质检测方法，当时很难描绘人尿蛋白质组的详细组成成分。而随着基质辅助激光解吸电离（MALDI）和电喷雾电离（ESI）两种离子化方法在质谱中的应用和发展，，使生物大分子的精确分析成为可能[11]。2001年，Spahr等人[12]率先采用LC-MS方法来分析人尿液蛋白质组，鉴定了 124种蛋白质。之后，许多研究团队通过自己的努力进行全面人尿蛋白质组的分析。2002年，Thongboonkerd等人[13]报道了他们的研究，利用丙酮沉淀和超速离心的制备方法，通过2-DE和MALDI-TOF鉴定出 47种蛋白质，其中28种来自丙酮沉淀法，19种来自超速离心法。81213

2008年，Lee等人[14]通过四种不同的方法处理尿样：真空离心、90％乙醇沉淀、浓缩器和反相色谱捕获柱。通过胶条酶切和LC-MS分别鉴定出154、154、162和148种蛋白，这四种方法一共鉴定出600种蛋白。

随着质谱仪的质量精度得到大幅提升，新一代高分辨率的质谱仪显著的提高了蛋白质组学的蛋白质鉴定量。2011年，Marimuthu等人[15]报道了通过使用LTQ-Orbitrap Velos高分辨率质谱仪得到的第一个尿液蛋白质组深度鉴定结果。他们利用胶内酶解和LC-MS方法分析尿液中未分级的蛋白质，以及凝集素亲和富集的糖蛋白。共有1823种蛋白质被鉴定，而这些蛋白质中有671种蛋白质是在人尿液中第一次被发现。其中有265种蛋白发生糖基化修饰，44个肽段在蛋白氨基端被鉴定出发生了乙酰化修饰。论文网

2013年，Nolen等人[16]应用多重珠基免疫测定，并对健康尿样中的211种蛋白质进行绝对定量。也有报道指出，通过1D LC-MS一次可以鉴定超过600种蛋白质[17]。

2014年，彭杨等人[18]使用6种不同的方法提取尿液总蛋白：10%TCA法、15%TCA法、丙酮法、TCA/丙酮法、DTT/TCA/丙酮法、超滤离心法，通过2-DE分别鉴定出230±19、81±12、236±31、438±27、421±35、724±29个蛋白点。