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1.2  丝素蛋白在生物医学上的应用 1

1.2.1 人工血管 1

1.2.2 人工皮肤 2

1.2.3 脱胶丝素 2

1.2.4 三维多孔海绵 3

1.2.5 微球和纳米颗粒 3

1.2.6 水凝胶 4

1.3  丝素蛋白交联方法 5

1.3.1 物理交联 5

1.3.2 化学交联 6

1.4  光引发交联 8

1.4.1 光引发剂的概述 9

1.4.2 光引发剂的原理 9

1.4.3 光引发在丝素蛋白交联中的应用 9

1.5  核黄素 10

1.5.1 核黄素的概述 10

1.5.2 核黄素引发交联的原理 10

1.6  本文研究的目的和意义 11

第二章 实验材料和方法 12

2.1  实验材料和仪器设备 12

2.1.1 实验材料 12

2.1.2 实验仪器 12

2.2  实验方法 13

2.2.1 丝素蛋白溶液的制备 13

2.2.2 光引发交联条件考察 15

2.2.3 交联丝素蛋白的表征 16

第三章 结果与分析 17

3.1  光引发丝素蛋白条件优化 17

3.2  丝素蛋白交联水凝胶的表征 19

3.2.1 荧光光谱表征 19

3.2.2 扫描电镜形貌表征 21

3.2.3 XRD 表征 22

3.2.4 红外光谱表征 23

3.2.5 吸水率测试 24

结 论 26

致 谢 27

参考文献 28

第一章 绪 论

1.1 丝素蛋白的组成和结构

蚕丝是蚕在织茧时吐出的液体经过凝固形成的一种有一定机械强度的纤维 丝，是一种自然界中本身就存在的纤维，它是由家蚕绢丝腺内壁上的内皮细胞合 成后分泌进入后部丝腺，并储藏在那里直到形成纤维。蚕丝主要由疏水的丝素蛋 白（Silk Fibroin，简称 SF）和亲水的丝胶蛋白（Silk Sericin）两部分组成。其中 丝素蛋白是组成蚕丝最重要的部分，其占了蚕丝总质量的 70%～80%，是一种无 生理活性的天然生物大分子。丝素包含一条重链（分子量为 390 kDa）和一条轻 链（分子量为 25 kDa），重链和轻链由各自 C-末端二硫键连接形成复合体，其中 丝素蛋白的重链由一个大的疏水区域以及 N-末端和 C-末端上一个较小亲水区域 和 2 个大亲水区域构成。

丝素蛋白主要是由甘氨酸（约占 43%），丙氨酸（约占 28%），丝氨酸（约 占 12%），缬氨酸和酪氨酸构成，具有 GAGAGS、GAGAGY 和 GAGAGVGY 的 特征性重复序列。其中侧链较短的甘氨酸，丙氨酸，丝氨酸主要存在于丝素蛋白 的结晶区，而缬氨酸和酪氨酸等侧链较大的氨基酸主要位于其非结晶区。 (责任编辑：qin)