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Bcl-2蛋白是最早被发现的与细胞调亡相关联的蛋白，是调控细胞凋亡的基本成员。它可抑制细胞凋亡，故称之为抗凋亡蛋白。目前Bcl-2蛋白作用的具体分子机制还尚未完全了解，根据已有的资料可将Bcl-2蛋白发挥抗凋亡作用的通路归纳为以下几种： 

（1）通过与Bax 蛋白的相互作用而抑制细胞的凋亡[16]。

抗凋亡的Bc1-2蛋白可与促凋亡的Bax蛋白可相互结合，形成的Bcl-2-Bax异源二聚体可维持细胞凋亡的动态平衡。当Bax蛋白在细胞内过量表达时，Bax蛋白之间可相互聚合形成Bax-Bax同源二聚体，胞浆内的Bax-Bax二聚体可与线粒体外膜相结合，通过改变线粒体外膜的通透性而释放出cytC等凋亡因子，cytC可与其它凋亡蛋白形成复合物以激活Caspase蛋白酶的级联反应，从而诱导细胞的凋亡。 相反当Bcl-2蛋白的表达量增多时，会形成一类比同源二聚体Bax-Bax更加稳定的异源二聚体Bcl-2-Bax，从而抑制Bax-Bax二聚体的诱导凋亡作用。通过干扰细胞色素C和其他促凋亡蛋白的释放而抑制上游的Caspase蛋白酶的激活从而对细胞的凋亡起到抑制作用。由此可见，细胞是否发生凋亡在一定程度上取决于Bcl-2蛋白和Bax蛋白的表达水平。