脊椎动物中的某些铁蛋白复合物是杂寡聚物，两种基因产物高度相关，生理特性略微不同。复合物中两种同源蛋白的比例取决于两种基因的相对表达水平。

线粒体铁蛋白被鉴定为蛋白质前体，并被归属为位于线粒体内的金属结合蛋白。[14]蛋白质被线粒体吸收后，可以将其加工成成熟的蛋白质并组装形成功能性铁蛋白壳。其结构通过使用X射线衍射测定为1.70Å，含有182个残基，67%螺旋。拉氏图表明，线粒体铁蛋白的主要结构是α螺旋，β折叠片较少。与其它人类铁蛋白不同，它的遗传密码似乎没有内含子。

1.2 功能

铁蛋白在机体内主要呈现出两种功能。首先，作为一种铁贮存成分，生物合成各种蛋白来维持铁的利用率，这些蛋白含辅助因子铁[如血红蛋白，铁硫蛋白(铁-卟啉，铁-硫)]。这些含铁蛋白在各种生物过程如呼吸、光合作用中被视为关键部分，在羟基化反应和氧传感中也起着重要作用。其次，铁蛋白在铁的代谢和保护细胞不受氧化损伤中也至关重要。

1.2.1 铁储存

铁蛋白以无毒形式贮存铁，将其安全存放，并输送到需要的地方。[15]在不同细胞内表达的铁蛋白，蛋白的功能和结构各不相同。这主要受到信使RNA(mRNA)的量和稳定性的控制。通过改变存储方式以及转录效率，可进一步调整mRNA浓度。[16]铁的存在是铁蛋白生成的主要触发因素，有一些例外(如腹足类动物椎实螺的卵黄铁蛋白缺乏铁响应单位)。

游离铁有细胞毒性，因为它起到催化剂的作用，可通过芬顿反应由活性氧形成自由基。因此，脊椎动物精心设计了一套保护机制，以在各种组织区域中结合铁。在细胞内，铁作为铁蛋白或含铁血黄素存储在蛋白质复合物中。去铁蛋白与游离的二价铁结合并将其存储在三价铁的状态。由于铁蛋白在网状内皮系统的细胞内积聚，蛋白质聚集体形成为铁血黄素。尽管不太容易获得含铁血黄素，铁蛋白或含铁血黄素的铁可以被红细胞提取并释放。在稳态条件下，血清铁蛋白水平与全身铁存储量相关；因此，检测血清铁蛋白FR5R1水平是估算铁贮存最方便的实验室方法。

铁是矿化中的重要矿物，因此可在软体动物等生物体的贝壳中使用铁蛋白来控制铁的浓度和分布，从而塑造壳形态和着色。[17,18]它也在多鞭毛虫的血淋巴中起作用，将铁快速运输到矿化齿舌。[19]

铁蛋白释放铁，用于铁蛋白降解，此过程主要由溶酶体进行。[20]

1.2.2 亚铁氧化酶活性

脊椎动物铁蛋白由两个或三个亚基组成，基于它们的分子量命名：L“轻”，H“重”和M“中间”亚基。只有在牛蛙中才报道了M亚基。在细菌和古细菌中，铁蛋白由一种亚基组成。[21]真核铁蛋白的H和M亚基，细菌和古细菌铁蛋白的所有亚基都是H型，都具有亚铁氧化酶活性，将铁从二价铁(Fe2+)转变为三价铁(Fe3+)形式。这限制了发生在亚铁和过氧化氢之间的有害反应——产生高度有害羟基的Fenton反应。亚铁氧化酶活性发生在每个H型亚基中间的二铁结合位点。[21,22]Fe(II)氧化后，铁(III)产物在亚铁氧化酶中心呈亚稳定状态，被Fe(II)所替代[22,23]，这种机制似乎在所有的铁蛋白中都是常见的。铁蛋白的轻链没有亚铁氧化酶活性，但可能导致穿过蛋白质笼的电子转移。