毛细管电泳法与其他的传统分析方法相比较，毛细管电泳法（CE）法具有仪器构造较为简单，分析速度比较快，分离效率高比其他仪器高等优点，显然已经成为药物与蛋白质相互结合作用研究的一种重要手段。 特别是ACE法对于研究药物-蛋白质的相互结合作用研究已经起到无与伦比的地步，采用ACE的敞度移动法测定结合常数被广泛运用于各种实验条件之中。

（2）CE 在药物-蛋白质相互作用研究的应用

    根据文献中此前研究的结果，当黄芩苷与牛血清蛋白（BSA）以1:1的摩尔比结合形成复合物时，因此可以引入一个数学模型，即Scatchard模型，它适用于计算P-D相互作用的结合参数，其公式为：其中，v为平均结合数，即平均每摩尔蛋白质分子的物质的量，K为结合常数，n为结合位点数，即一个蛋白质分子最多能结合药物分子的数量，[D]为溶液中药物的游离浓度 。 

梁逸曾[16]通过使用各种光谱技术和毛细管电泳前沿分析，研究了甘草次酸对活性成分与血清蛋白结合的影响。 数据通过Stern-Volmer方程和Scatchard图进行分析。 处理。 结果表明，甘草次酸和BSA的结合常数，位点数等，与BSA的结合常数以及甘草次酸对这些成分的结合常数的影响。 结论甘草次酸和牛血清白蛋白具有高低结合位点，结合位点总数为8，蛋白与GA的比值为0。38，结合率高达95％。 GA将中药对牛血清白蛋白的结合常数降低高达67％，这可能对其药理作用有影响。

刘一辛等人[17]等人对牛血清白蛋白与肉桂酸和阿魏酸的相互作用进行了研究。 其实验为亲和毛细管电泳用于研究牛血清白蛋白（BSA）和碳水化合物（CA）和阿魏酸（FA）的相互结合作用。 在25℃时CA和FA的结合常数分别为3。5318×104L / mol和8。0158×104L / mol，根据不同温度的结合常数计算ΔS，ΔH和ΔG等热力学参数。 热力学参数表明，CA，FA和BSA之间的相互作用主要是氢键力和范德华力。

Clara Ràfolsn , Sílvia Zarza, Elisabeth Bosch [18] 采用等温滴定量热法和前分析毛细管电泳技术测定非类固醇抗炎症药物和牛血清蛋白和人血清蛋白的分子相互作用，等温滴定量热法在测定强相互作用方面有高精度，但在更高级别的相互作用上才用前沿毛细管电泳技术更妥当。因此，两种技术相结合可以对非类固醇抗炎症药物和多种蛋白质相互作用的测定更为准确。当牛血清蛋白为结合蛋白时，非类固醇抗炎症药物显示出一种初步强相互作用，两种技术方法作为补充工具去建立整个非类固醇蛋白相互作用在实验方案上是可行的，并展现出对建立完整的药物毛细管结合技术的前景。此外，对于等温滴定量热法来分析相互作用，动力学数据是建立在熵变和焓变的基础上。

Johan Jacksén a , Kenneth Dahl a , Ann-Therese Karlberg b , Theres Redeby b , Åsa Emmer a,∗ [19] 使用毛细管电泳分离和基质辅助激光牛血清的解吸/电离质谱表征白蛋白 - 异硫氰酸荧光素共轭物，使用酶消化，基质辅助激光解吸/离子化飞行时间质量的方案光谱法（MALDI-TOF-MS）和毛细管电泳与激光诱导荧光检测（CE-LIF）用于调查荧光接触过敏原荧光素异硫氰酸酯的结合（FITC）至66kDa大蛋白牛血清白蛋白（BSA），作为蛋白质半抗原的模型系统呈现在皮肤上的结合。使用胰蛋白酶和糜蛋白酶的BSA-FITC消化的质谱，分别提供了97％的序列覆盖率。使用FITC结合肽的方法CE-LIF分离，三种不同的免疫反应。